Sztuczny enzym
Sztuczny enzym – syntetyczna cząsteczka organiczna, której mechanizm działania naśladuje mechanizm działania centrum aktywnego enzymów naturalnych.
W reakcji chemicznej katalizowanej przez enzym, główną rolę odgrywa jego centrum aktywne. W miejscu tym zachodzi wiązanie substratów oraz ich konwersja w produkty reakcji. Przyłączenie substratów do miejsca aktywnego enzymu ułatwia zbliżenie, reagujących ze sobą odpowiednich fragmentów cząsteczek, oraz wymusza ich odpowiedni kształt i ustawienie. Możliwe jest zaprojektowanie i synteza związków o przewidzianej strukturze przestrzennej w taki sposób, by naśladowała ona centrum aktywne enzymów. W syntetycznych enzymach substraty wiązane są w podobny sposób umożliwiając zajście reakcji przez zbliżenie do siebie reagujących grup funkcyjnych.
Przykładem sztucznego enzymu jest hydroksylaza skonstruowana w roku 1997 przez Ronalda Breslowa i współpr. i zawierająca reszty cyklodekstryny oraz jon manganu. Naśladuje ona działanie cytochromu P450 i jest zdolna jest do selektywnego przyłączania grupy hydroksylowej do wiązania podwójnego steroidu[1][2][3].
Znane obecnie enzymy otrzymane syntetycznie przyspieszają reakcje do dziesięciu tysięcy razy, jest to jednak wciąż dużo mniej niż naturalne enzymy[4].
Przypisy[edytuj | edytuj kod]
- ↑ Ronald Breslow, Xiaojun Zhang, Ying Huang. Selective Catalytic Hydroxylation of a Steroid by an Artificial Cytochrome P-450 Enzyme. „Journal of the American Chemical Society”. 119 (19), s. 4535-4536, 1997. DOI: 10.1021/ja9704951.
- ↑ R. Breslow, Y. Huang, X. Zhang, J. Yang. An artificial cytochrome P450 that hydroxylates unactivated carbons with regio- and stereoselectivity and useful catalytic turnovers. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 94 (21), s. 11156-11158, 1997. PMID: 9326577. PMCID: PMC23399.
- ↑ JT. Groves. Artificial enzymes. The importance of being selective. „Nature”. 389 (6649), s. 329-330, 1997. DOI: 10.1038/38602. PMID: 9311771.
- ↑ F. Ortega-Caballero, J. Bjerre, LS. Laustsen, M. Bols. Four orders of magnitude rate increase in artificial enzyme-catalyzed aryl glycoside hydrolysis. „J Org Chem”. 70 (18), s. 7217-7226, 2005. DOI: 10.1021/jo050861w. PMID: 16122240.